È stato un trucco biochimico a permettere al virus H1N1 dell'influenza A di scatenare una pandemia che in tutto il mondo, dall'aprile 2009 al luglio 2010, ha colpito circa mezzo milione di persone uccidendone oltre 18mila. A svelare il segreto del microrganismo è un report firmato da un team internazionale di scienziati e pubblicato su “Plos Pathogens”. Il documento, secondo gli autori, offre indicazioni per la messa a punto di nuovi farmaci efficaci e di tecniche in grado di prevedere il potenziale pandemico di nuovi virus. «Abbiamo scoperto perché il virus pandemico H1N1 si replica tanto bene nell'organismo umano - dice Yoshihiro Kawaoka dell'University of Wisconsin-Madison's School of Veterinary Medicine, Stati Uniti, uno dei principali opinion leader mondiali in materia di influenza - L'H1N1 nasce da un mix di 4 diversi virus influenzali aviari e suini comparsi negli ultimi 90 anni. E nel suo corredo genetico sono presenti anche tracce del virus della Spagnola, la pandemia killer che nel 1918 causò oltre 20 milioni di morti nel pianeta». Gli scienziati, fino a oggi, analizzando la struttura dell'H1N1 si trovavano davanti a un rebus. In una della proteine chiave, di origine aviaria, del virus dell'influenza A sembravano infatti mancare due amminoacidi fondamentali per l'attività di qualunque efficiente vettore influenzale: lisina e asparagina. Il fatto è che si trattava di cercare altrove: nella proteina dell'H1N1 la lisina c'è, ma non si trova nella sua sede abituale. Nel virus della nuova influenza l'amminoacido ha cambiato posto e, secondo gli specialisti, questa scoperta mette a disposizione un marker genetico utile a prevenire il rischio di future pandemie. Secondo gli autori del report internazionale, questo cambio di postazione dell'amminoacido lisina ha conferito al virus H1N1 una forma più adatta a “far presa” sulle cellule dell'organismo umano. Il documento esamina inoltre la struttura tridimensionale della proteina virale aviaria chiamata PB2. Una “fotografia” in 3D scattata negli Usa dal Seattle Structural Genomics Center for Infectious Diseases (Sscgid), consorzio con sede a Washington, la cui missione è promuovere lo sviluppo di nuovi farmaci, vaccini e strumenti diagnostici contro infezioni potenzialmente mortali. «L'analisi della PB2 - osserva Kawaoka - fornisce indicazioni essenziali sul modo in cui il virus dell'influenza A interagisce con la cellula ospite. Un punto di partenza per nuovi antivirali, utili a contrastare anche altri futuri agenti influenzali che per attaccare e colonizzare meglio l'uomo utilizzano lo stesso trucco biochimico escogitato dall'H1N1. Non solo. Scandagliando la struttura tridimensionale della proteina, gli scienziati hanno anche evidenziato un cambiamento nella superficie proteica che potrebbe ostacolare l'infezione da H1N1 nell'organismo umano».